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Gli ingegneri del MIT riutilizzano il veleno di vespa come farmaco antibiotico: I peptidi alterati del veleno di una vespa sudamericana possono uccidere i batteri ma non sono tossici per le cellule umane

Il veleno di insetti come vespe e api è pieno di composti che possono uccidere i batteri. Sfortunatamente, molti di questi composti sono anche tossici per l'uomo, rendendo impossibile usarli come farmaci antibiotici. Dopo aver eseguito uno studio sistematico delle proprietà antimicrobiche di una tossina normalmente presente in una vespa sudamericana, i ricercatori del MIT hanno ora creato varianti del peptide che sono potenti contro i batteri ma non tossiche per le cellule umane.

Gli ingegneri del MIT hanno sviluppato nuovi peptidi antimicrobici basati su un peptide naturale prodotto da una vespa sudamericana. Immagine: Wikimedia Commons, Carlo J. Affilato

su una superficie le cui proprietà meccaniche sono molto simili a quelle del midollo osseo, i ricercatori hanno scoperto che il loro peptide più forte poteva eliminare completamente Pseudomonas aeruginosa, un ceppo di batteri che causa infezioni respiratorie e di altro tipo ed è resistente alla maggior parte degli antibiotici.

“Abbiamo riproposto una molecola tossica in una che è una molecola vitale per trattare le infezioni,dice César de la Fuente-Nunez, un postdoc del MIT. “Analizzando sistematicamente la struttura e la funzione di questi peptidi, siamo stati in grado di mettere a punto le loro proprietà e attività.

De la Fuente-Nunez è uno degli autori senior del documento, che compare nel dic. 7 e ha mostrato le scoperte su come incoraggiare gli agricoltori a utilizzare il pacciame di plastica biodegradabile Biologia delle comunicazioni naturali. Timothy Lu, un professore associato del MIT di ingegneria elettrica e informatica e di ingegneria biologica, e Vani Oliveira, professore associato presso l'Università Federale di ABC in Brasile, sono anche autori senior. L'autore principale dell'articolo è Marcelo Der Torossian Torres, un ex studente in visita al MIT.

Varianti velenose

Come parte delle loro difese immunitarie, molti organismi, compresi gli umani, produrre peptidi in grado di uccidere i batteri. Per aiutare a combattere la comparsa di batteri resistenti agli antibiotici, molti scienziati hanno cercato di adattare questi peptidi come potenziali nuovi farmaci.

Il peptide su cui de la Fuente-Nunez e i suoi colleghi si sono concentrati in questo studio è stato isolato da una vespa nota come polibia paulista. Questo peptide è abbastanza piccolo, solo 12 amminoacidi - che i ricercatori ritenevano possibile creare alcune varianti del peptide e testarle per vedere se potevano diventare più potenti contro i microbi e meno dannose per l'uomo.

"È un peptide abbastanza piccolo che puoi provare a mutare il maggior numero possibile di residui di amminoacidi per cercare di capire come ogni elemento costitutivo contribuisce all'attività antimicrobica e alla tossicità,dice de la Fuente-Nunez.

Come molti altri peptidi antimicrobici, si ritiene che questo peptide derivato dal veleno uccida i microbi distruggendo le membrane delle cellule batteriche. Il peptide ha una struttura alfa elicoidale, che è noto per interagire fortemente con le membrane cellulari.

Nella prima fase del loro studio, i ricercatori hanno creato alcune dozzine di varianti del peptide originale e poi hanno misurato in che modo tali cambiamenti hanno influenzato la struttura elicoidale dei peptidi e la loro idrofobicità, che aiuta anche a determinare quanto bene i peptidi interagiscono con le membrane. Hanno quindi testato questi peptidi contro sette ceppi di batteri e due di funghi, rendendo possibile correlare la loro struttura e proprietà fisico-chimiche con la loro potenza antimicrobica.

Sulla base delle relazioni struttura-funzione che hanno identificato, i ricercatori hanno quindi progettato altre dozzine di peptidi per ulteriori test. Sono stati in grado di identificare percentuali ottimali di amminoacidi idrofobici e amminoacidi caricati positivamente, e hanno anche identificato un gruppo di amminoacidi in cui qualsiasi cambiamento comprometterebbe la funzione complessiva della molecola.

Combattere l'infezione

Per misurare la tossicità dei peptidi, i ricercatori li hanno esposti a cellule renali embrionali umane cresciute in un piatto di laboratorio. Hanno selezionato i composti più promettenti da testare nei topi infettati Pseudomonas aeruginosa, una fonte comune di infezioni del tratto respiratorio e urinario, e ha scoperto che molti dei peptidi potrebbero ridurre l'infezione. Uno di loro, somministrato a dosi elevate, potrebbe eliminarlo completamente.

“Dopo quattro giorni, quel composto può eliminare completamente l'infezione, e questo è stato abbastanza sorprendente ed eccitante perché in genere non lo vediamo con altri antimicrobici sperimentali o altri antibiotici che abbiamo testato in passato con questo particolare modello murino,dice de la Fuente-Nunez.

I ricercatori hanno iniziato a creare varianti aggiuntive che sperano possano eliminare le infezioni a dosi più basse. De la Fuente-Nunez prevede inoltre di applicare questo approccio ad altri tipi di peptidi antimicrobici presenti in natura quando si unirà alla facoltà dell'Università della Pennsylvania il prossimo anno.

“Penso che alcuni dei principi che abbiamo appreso qui possano essere applicati ad altri peptidi simili derivati ​​dalla natura," lui dice. “Cose come l'elicità e l'idrofobicità sono molto importanti per molte di queste molecole, e alcune delle regole che abbiamo imparato qui possono sicuramente essere estrapolate.


fonte: http://news.mit.edu, di Anne Trafton

Di Marie

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